NIH日本人研究者の皆様
第19回金曜会(7月9日)のお知らせです。
今回はNCI/NIHの堤 信二先生にご講演いただきます。
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第19回金曜会;2010年7月9日(金)
セミナー:午後6時より
場所:ビル37、四階セミナー室(Room4041/4107)
演者:堤 信二(Shinji Tsutsumi)先生
Urologic Oncology Branch, Len Neckers's Lab, NCI/NIH
演題:Heat shock protein 90 as a molecular target for cancer therapeutics
懇親会:午後8時より
場所: Rock Bottom
7900 Norfolk Avenue, Bethesda
(301) 652-1311
http://www.rockbottom.com/bethesda
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Heat shock protein (Hsp) 90は細胞内に最も豊富に存在する分子シャペロンで、タンパク質の立体構造維持に重要な役割を果たしています。Hsp90の働きは腫瘍細胞の増殖や生存に関わる様々な変異タンパク質、過剰発現タンパク質の安定性、及び機能に必要不可欠です。そのためHsp90は抗腫瘍薬の有望な標的分子として考えられています。実際にHsp90阻害薬は様々な種類の腫瘍に対して抗腫瘍作用を示し、現在第一世代のHsp90阻害薬は骨髄腫、乳癌、前立腺癌、腎癌等を対象として臨床試験(第一相~第三相試験)が行われています。
最近の研究結果から詳細なHsp90の活性調節機構、及びHsp90阻害薬感受性に関わる因子が明らかになって来ました。本プレゼンテーションでは基礎研究の結果を中心に、Hsp90の創薬標的分子としての展望についてお話しさせて頂きます。
参考文献
Mollapour M, Tsutsumi S, Donnelly AC, Beebe K, TokitaMJ, Lee MJ, Lee S, MorraG, BourbouliaD, Scroggins BT, Colombo G, BlaggBS, PanaretouB, Stetler-Stevenson WG, TrepelJB, Piper PW, ProdromouC, Pearl LH, NeckersL. Swe1Wee1-dependent tyrosine phosphorylationof Hsp90 regulates distinct facets of chaperone function. Mol Cell. 2010 Feb 12;37(3):333-43.
Tsutsumi S, Mollapour M, Graf C, Lee CT, Scroggins BT, XuW, HaslerovaL, HesslingM, KonstantinovaAA, TrepelJB, PanaretouB, Buchner J, Mayer MP, ProdromouC, NeckersL. Hsp90 charged-linker truncation reverses the functional consequences of weakened hydrophobic contacts in the N domain. Nature Struct& Mol Biol. 2009 Nov;16(11):1141-7.
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セミナーのみ、懇親会のみのご参加も歓迎です。
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皆様のご参加をお待ち申し上げております。
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NIH金曜会
nih.kinyokai@gmail.com
オーガナイザー
古澤貴志(NCI)
馬場理也(NCI)
田中敦(NINDS)
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